METABOLISMO: ENZIMAS

Creación propia

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¡¡Bienvenidos!! Hoy en este post aprenderemos la importancia de las enzimas en nuestro organismo.

En las células se producen numerosos tipos de reacciones químicas que tiene la finalidad de sintetizar nuevas moléculas y a degradar otras ya existentes. Estas reacciones ocurren en el control bioquímico del metabolismo, que regula el tipo de reacciones y el momento en que deben producirse. Esto se consigue gracias a las enzimas, que son unas sustancias que posibilitan las reacciones y regulan las vías metabólicas.

La enzimas son biocatalizadores ,es decir, los catalizadores de las reacciones biológicas. Al disminuir la energía de activación, aumentan la velocidad de la reacción y la aceleran. Todas las enzimas son proteínas globulares excepto las ribozimas, que son ARN que cataliza la pérdida o la ganancia de nucleótidos, sin consumirse ellos mismos. Por otro lado, las enzimas cumplen dos características propias de los catalizadores:

·         Aceleran la reacción: gracias a ella se puede conseguir la misma cantidad de producto en menos tiempo.

·         No se consumen durante la reacción: al final de la reacción la cantidad de enzimas es la misma que al principio.

Las enzimas se diferencian de los catalizadores no biológicos en:

·         Alta especificidad

·         Temperatura del ser vivo

·         Alta actividad

·         Masa molecular muy elevada

A continuación las enzimas que no son activas hasta que no actúan sobre ellas otras enzimas o iones se denominan proenzimas. Algunas enzimas, pueden presentar isoenzimas, que son formas moleculares diferentes a las enzimas pero que catalizan la misma reacción química.

Por último, según la estructura de pueden clasificar en dos tipos:

·         Enzimas estrictamente proteicas: formada por cadenas de polipéptidos.

·         Holoenzimas: constituidos por una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica (coenzima). Esta última constituida por coenzimas de oxidación y reducción y de transferencia.

Algunas vitaminas tienen función de coenzima como la vitaminas liposolubles (A,D,E Y K) y las vitaminas hidrosolubles (complejo B y C). También, cuando estos cofactores o coenzimas se encuentran unidos se denominan grupos prostéticos.

Por otro lado, en la actividad enzimática, la sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles, formando el complejo enzima-sustrato. Después, se forma el complejo activado, que es el estado de transición del complejo enzima-sustrato. Al acabar la transformación, se convierte en complejo enzima-producto y finalmente el producto se desprende. Seguidamente, las enzimas actúan de dos formas diferentes, según el número de sustratos: reacciones con un solo sustrato y las reacciones con dos sustratos. El complejo enzima-sustrato comentado anteriormente, se une gracias a los radicales de algunos aminoácidos que establecen enlaces con el sustrato. La parte de la enzima que se ha unido al sustrato recibe el nombre de centro activo. Estos mismos presentan una serie de características:

·         Constituyen una pequeña parte de la enzima

·         Tienen una estructura tridimensional

·         Están formados por aminoácidos y pueden ser de fijación o catalizadores

·         Presentan afinidad química por el sustrato

Además, entre las enzimas y los sustratos existe una alta especificidad. Estos se pueden representarse de tres formas: modelo de complementariedad, modelo de ajuste inducido y modelo de “apretón de manos”. También puede ocurrir en varios grados: especificidad absoluta, especificidad de grupo y especificidad de clase.

Todos estos procesos de reacciones con enzimas pueden variar la velocidad de las mismas. Este proceso se conoce como cinética de la actividad enzimática. En ella, si se aumenta la concentración del sustrato también lo hace la velocidad de la enzima. Por lo tanto, si se sigue aumentando la concentración del sustrato, llega un punto en el que la velocidad de reacción deja de aumentar y se produce la saturación de la enzima. A esta velocidad se le denomina velocidad máxima. Los factores que pueden influir en esta serie de reacciones son la temperatura, el pH y los inhibidores (irreversible, irreversible competitiva, irreversible no competitiva y bloqueo complejo enzima-sustrato).

Para finalizar, las enzimas se clasifican según la función que ejercen:

·         Oxidoreductoras: catalizan reacciones de oxidación

·         Transferasas:  transfieren radicales

·         Hidrolasas:  rompen enlaces con la adición de una molécula de H2O

·         Liasas: separan grupos sin intervención de H2O

·         Isomerasas: catalizan reacciones de cambio de posición de algún grupo

·         Ligasas y sintetasas: catalizan la unión de moléculas o grupos, con la energía procedente de la desfosforilación del ATP